Контакты | Реклама | Подписка
Начало > Эко новости > Ученые случайно сделали фермент-пожиратель пластика еще более прожорливым

Ученые случайно сделали фермент-пожиратель пластика еще более прожорливым

18/04/2018 14:49 / 👁 1208 / Источник / Поделиться:
Случайно созданный мутантный фермент расщепляет пластик лучше, чем природный, пишут биологи в Proceedings of the National Academy of Sciences. Они изучали кристаллическую структуру недавно открытого фермента, который расщепляет полиэтилентерефталат (ПЭТ), и для проверки одной из гипотез внесли мутации в активный центр белка, которые должны были «выключить» его активность, однако вместо этого фермент стал работать на 20 процентов эффективнее природного аналога. Электронная микрофотография фермента, расщепляющего ПЭТ. Dennis Schroeder / NREL Электронная микрофотография фермента, расщепляющего ПЭТ. Dennis Schroeder / NREL

Сейчас пластик стал одним из основных загрязнителей окружающей среды. По оценкам исследователей, за 60 лет, с того момента, как начало развиваться промышленное производство пластика, в мире произвели более 8,3 миллиардов тонн разных его видов. Около 80 процентов пластиковых отходов выбрасывается.

Полиэтилентерефталат — одна из самых распространенных разновидностей пластика, из него изготавливают емкости для напитков и искусственное волокно. Поэтому исследователи ищут способы утилизации ПЭТ без ущерба для окружающей среды. В 2016 году японские микробиологи, исследуя почву вблизи завода по производству ПЭТ, нашли бактерию Ideonella sakaiensis, которая его гидролизует. С помощью специальных ферментов микроорганизм расщепляет ПЭТ на малотоксичные терефталевую кислоту и этиленгликоль. За шесть недель бактерии оказались способны переработать полимерную пленку толщиной 0,2 миллиметра.

Один из ферментов I.sakaiensis — ПЭТаза — «запускает» процесс деградации ПЭТ и расщепляет полимер на мономерные звенья. В новой работе биологи под руководством профессора Джона Макгихана (John McGeehan) из Плимутского университета и доктора Грега Бекхема (Gregg Beckham) из Национальной лаборатории возобновляемых источников энергии Министерства энергетики США исследовали кристаллическую структуру ПЭТазы, чтобы понять, как она работает. Ученые построили трехмерную модель фермента и смогли увидеть, как работает его активный центр, удерживая и расщепляя молекулу полимера. 

Исследователи выяснили, что по структуре белок похож на свой природный аналог, кутиназу. Этот фермент способен гидролизовать природный воск кутин, который защищает листья и плоды растений от чрезмерного испарения воды, но не может расщеплять разветвленные искусственные полимеры. В отличие от кутиназы у ПЭТазы более открытый активный центр, который может удерживать такие молекулы. Поэтому биологи предположили, что микроорганизм эволюционировал в почвах, содержащих ПЭТ, и обзавелся ферментами, гидролизующими полимер. Чтобы проверить эту гипотезу, ученые создали мутантную ПЭТазу с активным центром, похожим на активный центр кутиназы.

Однако мутантный фермент стал гидролизовать пластик на 20 процентов активнее природной ПЭТазы. Более того, он оказался способен перерабатывать полиэтилен фурандикарбоксилат — полимер, получаемый из целлюлозы. «Технологически процесс получения фермента почти такой же, как получение белков, которые используются в биодетергентах и при произведстве биотоплива. Технология существует и есть большая вероятность, что в последующие годы мы увидим индустриальный процесс расщепления ПЭТ и, возможно, других веществ на первоначальные «строительные блоки», которые можно будет постоянно перерабатывать», — говорит Джон Макгихан.

Последние новости

Популярные новости